Makromolekule škroba imaju strukturu. Škrob. Struktura, svojstva, značenje, primjena

>> Kemija: Polisaharidi. škroba i celuloze

Fizička svojstva i bitak u prirodi

Škrob je bijeli amorfni prah koji se u njemu ne otapa hladna voda. U Vruća voda bubri i stvara koloidnu otopinu – škrobnu pastu.

Ljudsko tijelo nije prilagođeno probavi celuloze, jer nema enzime potrebne za razbijanje veza između ostataka ß-glukoze u makromolekuli celuloze.

Samo u termita i preživača (na primjer, krava) u probavni sustavživi mikroorganizmi koji proizvode potrebne enzime.

2. Stvaranje estera. Škrob može formirati estere na račun hidroksi skupina, ali ti esteri nisu našli praktičnu primjenu.

Druga stvar je celuloza. Analizirajte sastav strukturne jedinice celuloze i vidjet ćete da svaka jedinica sadrži tri slobodne alkoholne hidroksilne skupine. Stoga se opća formula celuloze može napisati i na ovaj način:

[S6N702(0N)3] n

Zbog ovih alkoholnih hidroksi grupa, celuloza može formirati estere, koji se široko koriste.

Prilikom obrade celuloze mješavinom dušične i sumporne kiseline dobivaju se mono-, di- i trinitroceluloza, ovisno o uvjetima:


Primjena

Mješavina mono- i dinitroceluloze naziva se koloksilin. Otopina koloksilina u mješavini alkohola i dietil etera – kolodij – koristi se u medicini za zaptivanje manjih rana i za lijepljenje zavoja na kožu.

Kada se otopina koloksilina i kamfora u alkoholu osuši, dobije se celuloid - jedna od plastičnih masa, koja se prvi put počela široko koristiti u Svakidašnjica osobu (od nje se prave fotografije i film, kao i razne predmeteširoka upotreba). Otopine koloksilina u organskim otapalima koriste se kao nitro-lakovi. A kada im se dodaju boje, dobivaju se postojane i estetske nitro-boje koje se naširoko koriste u svakodnevnom životu i tehnologiji.

Kao i drugi organska tvar koje sadrže nitro skupine u molekulama, sve vrste nitroceluloze su zapaljive. Posebno opasna u tom pogledu je trinitroceluloza, najjači eksploziv. Pod nazivom "piroksilin" naširoko se koristi za proizvodnju granata za oružje i miniranje, kao i za dobivanje bezdimnog baruta.

S octenom kiselinom (u industriji se za te svrhe koristi snažnije sredstvo za esterifikaciju, anhidrid octene kiseline), dobivaju se slični (di- i tri-) esteri celuloze i octene kiseline, koji se nazivaju celulozni acetat:

[C6H702(OH)3] n + 3nCH3COOH -> [C6H702(0C0CH3)3]n + 3nH20
triacetilceluloza

Acetilceluloza se koristi za proizvodnju lakova i boja, također služi kao sirovina za proizvodnju rajona. Da bi se to učinilo, otopi se u acetonu, a zatim se ova otopina progura kroz tanke rupice predionica (metalne kapice s brojnim rupama). Protočne struje otopine upuhuju se toplim zrakom. Istodobno, aceton brzo isparava, a sušenjem celuloznog acetata nastaju tanke, sjajne niti koje se koriste za izradu pređe. Tkanine izrađene od takve pređe nazivaju se acetatna svila. Negorivi X-zraci i film također se izrađuju od celuloznog acetata.

Škrob, za razliku od celuloze, daje plavu boju u interakciji s jodom. Ova reakcija je kvalitativna za škrob ili jod, ovisno o tome koju tvar treba dokazati.

1. Od 200 kg piljevine, maseni udio celuloze u kojoj je 60 %, dobiveno je hidrolizom 72 kg glukoze. Koliki je postotak onoga što je teoretski moguće?

2. Koliko je celuloze i dušične kiseline (u kg) potrebno za proizvodnju 8 tona trinitroceluloze ako je njezin prinos 88% od teoretski mogućeg?

3. Koja je masa celuloze dnevno bila podvrgnuta hidrolizi, ako je istovremeno u postrojenju za hidrolizu iz piljevine dobiveno 150 tona 96% hidroliznog etilnog alkohola?

4*. Koliki je prinos etilnog alkohola u postotku od teoretski mogućeg ako se iz 5 tona krumpira koji sadrži 0,2% škroba dobije 450 litara 95% etilnog alkohola gustoće 0,8 kg/l?

pet*. Zapišite reakcijske jednadžbe koje se mogu koristiti za provedbu sljedećih transformacija:

a) škrob -> maltoza -> glukoza -> etilni alkohol -> etil acetat -> natrijev acetat;

b) celuloza -> glukoza -> etilni alkohol -> butadien-1,3 -> butadienska guma;

c) ugljični dioksid -> škrob -> glukoza -> etil alkohol -> acetaldehid -> octena kiselina-> triacetilceluloza.

Sadržaj lekcije sažetak lekcije podrška okvir predavanja prezentacija akceleratorske metode interaktivne tehnologije Praksa zadaci i vježbe samoispitivanje radionice, treninzi, slučajevi, potrage domaća zadaća rasprava pitanja retorička pitanja učenika Ilustracije audio, video isječke i multimediju fotografije, slike grafike, tablice, sheme humor, anegdote, vicevi, strip parabole, izreke, križaljke, citati Dodaci sažetakačlanci čipovi za znatiželjne cheat sheets udžbenici osnovni i dodatni glosar pojmova ostalo Poboljšanje udžbenika i lekcijaispravljanje pogrešaka u udžbeniku ažuriranje ulomka u udžbeniku elementi inovacije u lekciji zamjena zastarjelih znanja novima Samo za učitelje savršene lekcije kalendarski plan za godinu smjernice raspravni programi Integrirane lekcije

Koliko košta pisanje vašeg rada?

Odaberite vrstu posla Dio rada Magistarska diploma Nastavni rad s praksom Teorija kolegija Esej Esej Ispitni zadaci Atestacijski rad (VAR/VKR) Poslovni plan Ispitna pitanja MBA diploma Rad (fakultet/tehnička škola) Ostali slučajevi Laboratorijski rad, RGR On-line pomoć Izvješće o praksi Traženje informacija PowerPoint prezentacija Esej za diplomski studij Popratni materijali za diplomu Članak Test Crteži više »

Hvala, poslana vam je e-poruka. Provjerite svoju poštu.

Želite li promotivni kod za popust od 15%?

Primite SMS
s promo kodom

Uspješno!

?Recite promotivni kod tijekom razgovora s upraviteljem.
Promo kod se može koristiti samo jednom prilikom prve narudžbe.
Vrsta promotivnog koda - " teza".

Srednja škola №5


Istraživanje

Tema: "Proučavanje razgradnje škroba pod djelovanjem a-amilaze sline"


Učenici 11. razreda

Rogova Ekaterina, Belova Julija



1. Relevantnost rada

2. Svrha rada

3. Pregled literature

3.1. Škrob. Struktura škroba

3.2. Opći pojmovi o enzimima

3.3. Karakterizacija amilaze

a3.4. -Amilaze

a3.5. Hidroliza škrob-amilaze

4. Napredak u radu

5. Književnost

6. Hvala

1. Relevantnost rada


Amilaze se široko koriste u prehrambenoj industriji. Tako se amilaze koriste u tehnologijama pečenja kruha i fermentacije. Također, a-amilaza igra značajnu ulogu u razgradnji škroba u ljudskom tijelu. Stoga je razumijevanje djelovanja amilaze važno za optimizaciju industrijske proizvodnje i proučavanje metabolizma u ljudskom tijelu.

2. Svrha rada


Istražiti aktivnost enzima a-amilaze sline na različitim temperaturama i pronaći optimalnu temperaturu za djelovanje enzima u neutralnom mediju.

3. Pregled literature


3.1. Škrob. Struktura škroba


Škrob je jedan od najčešćih skladišnih polisaharida u biljkama. Intenzivno se akumulira kao rezultat fotosinteze i taloži se u sjemenkama, gomoljima i drugim dijelovima biljaka. Sjeme i gomolji sadrže 40-70% škroba, ostali dijelovi biljaka od 4 do 25%. Tijekom kisele hidrolize škrob se razgrađuje stvaranjem D – glukoze, koja je njegov strukturni element, i male količine glukoza-6 – fosfata, budući da sve vrste škroba sadrže malo (0,02 – 0,16%) fosfora. Utvrđeno je da je glukoza u sastavu škroba u obliku α - D - glukopiranoze.

Prirodni škrob sastoji se od dvije različite frakcije, koje se razlikuju po svojoj strukturi i svojstvima. Otprilike 20% škroba je amiloza (od grčkog amilon-škrob). Ostatak otpada na drugu frakciju, nazvanu amilopektin (od grčkog pectos - želatinast). Ova terminologija odražava neka od svojstava ove dvije vrste škroba. Amilopektin se teško otapa u vrućoj vodi, a otopina se ispostavi da je viskozna (škrobna pasta) i, kada se ohladi, skrutne se u želatinoznu masu. Amiloza je vrlo topiva u toploj vodi i ne stvara pastu. Koristeći ovu okolnost, amiloza se odvaja od amilopektina tako što se više puta ekstrahira toplom vodom. U istu svrhu koristi se sposobnost amiloze da se taloži pod djelovanjem butilnog alkohola kada se potonjim zasiti u vrućoj otopini koja sadrži smjesu amiloze i amilopektina. Koriste se i kromatografske metode. Na primjer, nakon prolaska raspršenog škroba kroz kolonu kalcijevog fosfata i naknadnog ispiranja fosfatnim puferom, amiloza se eluira, dok amilopektin ostaje na sorbentu.

Molekularna težina amiloze i amilopektina je različita: za nerazgrađene pripravke amiloze kreće se od 100.000 do 400.000, dok za amilopektin u pravilu prelazi 20 * 106. Sukladno tome, koeficijent polukondenzacije α-D-glukopiranoze u molekulama amiloze procjenjuje se na nekoliko stotina, a za amilopektin na nekoliko desetaka, pa čak i stotina tisuća.

Kemijska struktura amiloze i amilopektina također je različita. Molekule prvih su, u pravilu, strogo linearne. U njima su a-D-glukopiranozni ostaci međusobno povezani isključivo a-1,4-glukozidnim vezama, t.j. kisikovi mostovi nastaju zbog glikozidnog hidroksila 1. atoma jedne molekule a-D-glukopiranoze i alkoholnog hidroksila kod 4. atoma druge:



U skladu s ovom strukturom, amiloza se može okarakterizirati kao a-1,4-glukan. Dakle, amiloza je linearni polisaharid, čije molekule imaju filamentoznu strukturu.

Suvremeni podaci o strukturi amiloze temelje se na pretpostavci da ostaci α-D-glukopiranoze u njenom sastavu, zbog određenih okolnosti, imaju konformaciju tipa čamca. U ovom slučaju, strukturna formula amiloze ima sljedeći oblik:



Konformacija u obliku čamca a-D - ostaci glukopiranoze u molekuli amiloze pospješuju spiralizaciju poliglikozidnog lanca. U ovom slučaju, jedan okret spirale uključuje 6-7 ostataka glukoze. S duljinom svakog ostatka glukoze jednakom 0,5 nm, nastaje spirala promjera 1 nm. Pretpostavlja se da molekule amiloze, kao i drugi linearni polisaharidi, mogu međusobno djelovati na ovaj ili onaj način, tvoreći sekundarne strukture bispiralnog tipa s međusobno upletenim polisaharidnim lancima.

Amilopektin ima sferne molekule s polumjerom rotacije od 82 do 255 nm. Njihov sferni oblik osigurava činjenica da se molekula sastoji od mnogo (nekoliko stotina) kratkih poliglikozidnih lanaca, od kojih svaki sadrži u prosjeku 20 a-D-glukopiranoznih ostataka. Unutar svakog kratkog lanca, ostaci glukoze su povezani a-1,4 glikozidnim vezama. Lanci su međusobno povezani preko a-1,6 glikozidnih veza. Struktura ovog razgranatog dijela molekule amilopektina je sljedeća:



Opća struktura molekule amilopektina, u skladu s ranim podacima, prikazana je na sl. Ista slika prikazuje moderniji model amilopektina, izveden iz detaljnog proučavanja produkata enzimske hidrolize i rendgenske analize ovog polisaharida. Zove se grozdoliki, budući da raspored poliglikozidnih jedinica u njemu vrlo podsjeća na grozd. Stupanj polimerizacije ostataka a-D-glukoze u jedinicama označenim debelim linijama doseže 45, tankim - 15. Duljina svake pseudokristalne regije je 6 nm, amorfna - tri puta manja

Vjeruje se da je a-D-glukopiranoza u amilopektinu također u konformaciji poput čamca. Kao rezultat toga, pojedinačni dijelovi poliglikozidnih lanaca koji čine molekulu amilopektina su očigledno spiralizirani poput amiloze.

Obje frakcije škroba boje se jodom u otopini KI, ali amiloza boji čisto plavo, a amilopektin ljubičasto. Reakcija škroba s jodom nije povezana s kemijskom interakcijom između njih, već se sastoji u stvaranju kompleksa adsorpcijskog tipa. Budući da spiralni dijelovi molekula škroba ove ili one vrste igraju vodeću ulogu u stvaranju ovih kompleksa, razlika u tonu boje je sasvim prirodna. Pretpostavlja se da su molekule joda uvučene u poliglikozidnu spiralu, gdje su odgovarajuće veze zatvorene, čime nastaju obojeni kompleksi.

Kada se škrob u prahu kratko zagrijava, njegove se divovske molekule razgrađuju, stvarajući smjesu jednostavnijih polisaharida niže molekularne mase – dekstrina. Dekstrinizacija škroba pri zagrijavanju je popraćena povećanjem njegove topljivosti u vodi. Ovako obrađen škrob naziva se topljivi škrob. Razgradnja škrobnih molekula do dekstrina posebno je intenzivna kada se škrobna pasta zagrijava s 10% otopinom H2SO4. Daljnjom obradom molekularna težina dekstrina progresivno opada i konačni produkt razgradnje je D-glukoza. Dekstrini velike molekularne težine jodom se boje u crveno, dekstrini male molekularne mase se ne boje jodom. Dakle, hidroliza škroba se odvija u koracima.



Slika 1 A - amiloza; B - amilopektin; B - glikogen; svaki krug predstavlja ostatak glukoze; (d) moderni klasterski model molekule amilopektina (a – kompaktno, pseudokristalno područje, b – manje kompaktno amorfno područje; točka označava redukujuću skupinu); E - modernizirani model molekule glikogena, koji pokazuje prisutnost skrivenih poliglikozidnih lanaca; E - struktura glikogena čestica; središnja linija je polipeptidni lanac na koji su podjedinice glikogena vezane preko fosfatnih ostataka.

3.2. Opći pojmovi o enzimima


Najvažnije svojstvo brojnih proteina je njihova katalitička aktivnost. Tvari proteinske prirode koje mogu katalitički ubrzati kemijske reakcije nazivaju se enzimi (od latinskog Fermentum - kvasac) ili enzimi (od grčkog en - unutra, winters - kvasac). Kao što proizlazi iz podrijetla naziva ovih tvari, prve informacije o njihovom postojanju dobivene su u proučavanju procesa fermentacije.

Uloga enzima u životu životinja, biljaka i mikroorganizama je kolosalna. Zbog svoje katalitičke funkcije, različiti enzimi omogućuju brzo odvijanje ogromnog broja kemijskih reakcija u tijelu ili izvan njega. Uobličene u jedinstvenu cjelinu samoregulirajućih biokemijskih procesa, te transformacijske reakcije tvari čine materijalnu i energetsku osnovu za kontinuirano samoobnavljanje proteinskih tijela, t.j. samu bit života. Stoga su enzimi "uzročnici svih kemijskih transformacija". (I.P. Pavlov)

Trenutno je nekoliko tisuća pojedinačnih enzima pronađeno u biološkim objektima, a nekoliko stotina ih je izolirano i proučavano. Procjenjuje se da živa stanica može sadržavati do 1000 različitih enzima, od kojih svaki ubrzava određenu kemijsku reakciju.

Biološki katalizatori (enzimi) se na više načina oštro razlikuju od anorganskih katalizatora, iako oba samo ubrzavaju postizanje ravnoteže u kemijskim procesima koji se odvijaju sami, ali vrlo malim brzinama. Poput katalizatora anorganske prirode, biokatalizatori ne izazivaju nikakve kemijske reakcije, već samo ubrzavaju postojeće. Prva razlika je u tome što, u usporedbi s anorganskim katalizatorima, enzimi “rade” pod vrlo blagim uvjetima (niska temperatura, normalan tlak, niske pH vrijednosti) i vrlo intenzivno. Tako se, na primjer, hidrolitička razgradnja proteina na aminokiseline u prisutnosti anorganskih katalizatora (jake kiseline i lužine) provodi na temperaturi od 100 ° C i više u nekoliko desetaka sati. Isti proces, uz katalitičko sudjelovanje specifičnih enzima, traje svega nekoliko desetaka minuta i odvija se na temperaturi od 30-40ºC. Za hidrolizu škroba, kako je istaknuo J. Berzelius (1836), kada se zagrijava u kiseloj otopini, potrebno je nekoliko sati, a uz sudjelovanje odgovarajućeg enzima taj se proces odvija na sobnoj temperaturi i traje svega nekoliko minuta. Fe ioni katalitički ubrzavaju razgradnju H2O2 na H2O i O2. Međutim, atomi istog Fe, ali u sastavu enzima, katalaza djeluje 10 milijardi puta energičnije, a samo 1 mg Fe u enzimu može u ovoj reakciji zamijeniti 10 tona anorganskog Fe. Dakle, izuzetno visoka katalitička aktivnost koja se ispoljava pod normalnim temperaturnim i tlačnim uvjetima razlikuje biokatalizatore od anorganskih katalizatora.

Druga razlika je u tome što enzimi imaju neobično visoku specifičnost djelovanja, što se ne opaža u katalizatorima anorganske prirode. Svaki enzim katalitički ubrzava, u pravilu, jednu kemijsku reakciju ili, u ekstremnim slučajevima, skupinu reakcija istog tipa.

Konačno, brojne razlike između biokatalizatora i anorganskih katalizatora povezane su s proteinskom prirodom enzima. To uključuje termolabilnost, ovisnost aktivnosti o pH i prisutnost aktivatora ili inhibitora, itd.

Najznačajnija razlika između enzima i konvencionalnih katalizatora otkrivena je tek posljednjih godina. Sastoji se od toga da nam se, zbog jedinstvene strukture svakog enzima, proces enzimske katalize predstavlja kao niz elementarnih transformacija materije, strogo organiziranih u prostoru i vremenu. Kooperativnost i kruto programiranje djelovanja ono je što razlikuje mehanizam biokatalize od djelovanja katalizatora različite prirode, iako to ne isključuje određeni stupanj varijabilnosti kako u strukturi samog enzima tako iu strukturi međuprodukta u procesu. enzimska kataliza.

U prirodi se pod katalitičkim djelovanjem enzima provode procesi hidrolize, fosforolize, prijenosa raznih skupina (metilni radikali, ostaci fosforne kiseline i dr.), oksidacije i redukcije, cijepanja i sinteze, izomerizacije itd. Gotovo sve kemijske transformacije u živoj tvari odvijaju se uz pomoć enzima. Stoga je prirodno da je katalitička funkcija enzima temelj vitalne aktivnosti svakog organizma. Kroz enzime se ostvaruje utjecaj kako unutarnjih, genetskih, tako i vanjskih, prirodnih čimbenika na razvoj organizma. Dodirom enzima s ljekovitim tvarima i antibioticima postiže se takva promjena enzimskih procesa koja doprinosi izlječenju bolesti, a ujedno promjena enzimske aktivnosti pod utjecajem mikrobnih toksina i drugih otrova dovodi do smrt tijela. Poticanje rasta životinja i biljaka raznim lijekovima koji se koriste u poljoprivredi, u većini slučajeva, temelji se na njihovom djelovanju na proces biosinteze ili aktivnost određenih enzima. Najsuptilnije razlike u strukturi niza enzima određuju karakteristike vrsta organizama, a kršenje biosinteze nekih od njih uzrok je pojave nasljednih i drugih bolesti. Sve to svjedoči o velikoj važnosti enzima za biologiju, poljoprivredu i medicinu.

Budući da su izolirani iz tijela, enzimi ne gube sposobnost obavljanja katalitičke funkcije. To je temelj njihove praktične primjene u kemijskoj, prehrambenoj, lakoj i farmaceutskoj industriji. Za kemijsku proizvodnju od posebne je važnosti specifičnost enzima: uostalom, do 80% troškova u proizvodnji mnogih kemikalija otpada na odvajanje nečistoća koje su posljedica nuspojava. Provođenje sinteze uz pomoć visoko specifičnog enzima, koji ubrzava samo reakciju koja dovodi do stvaranja željenog proizvoda, pojednostavljuje tehnološki proces. Osim toga, enzimi omogućuju provođenje niza procesa, čija provedba konvencionalnim metodama organske sinteze ostaje neriješen problem. To je slučaj, na primjer, kod dobivanja lijekova enzimskom transformacijom steroida.


3.3. Karakterizacija amilaze


Upotreba amilaze od strane ljudi poznata je od pamtivijeka. Međutim, njihovo je proučavanje počelo s otkrićem Kirchhoffa 1814. godine tvari sposobne pretvoriti škrob u šećer. Pripravak koji je Kirchhoff dobivao od pšeničnog brašna imao je sposobnost razrijediti škrobnu pastu i pretvoriti je u šećerni sirup. Sličnu pojavu autor je uočio i kod miješanja škrobne paste s ječmenim sladom. Već u tim prvim studijama Kirchhoff je primijetio štetan učinak sumporne kiseline na ovu tvar. Ujedno je naglasio da je stvaranje šećera nužan uvjet za fermentaciju škrobnih materijala, te je time udario temelj znanstvenog objašnjenja tehnologije fermentacije.

Biološki aktivna tvar je naknadno izolirana iz slada i podvrgnuta detaljnom proučavanju. Utvrđeno je da se njegovo djelovanje na škrob odvija kroz tri faze: ukapljivanje, dekstrinizaciju i saharizaciju. To je dovelo do prepoznavanja postojanja dviju različitih komponenti u sladu, koje su naknadno odvojeno dobivene i nazvane a-amilaza (dekstrinacijska komponenta) i b-amilaza (komponenta za saharificiranje).

a-amilaze i b-amilaze su široko rasprostranjene u višim biljkama. Najvažniji izvor amilaza su žitarice čije se zrno u proklijalom stanju (u obliku slada) široko koristi u industrijskoj hidrolizi škroba. Slad iz ječma, raži, pšenice, zobi, prosa trenutno se koristi za saharizaciju škroba u proizvodnji alkohola.


3.4. a-amilaze


Iznimno je velika uloga a-amilaze u hidrolizi škroba. Od tri glavne funkcije pri djelovanju na želatinizirani škrob (ukapljivanje, dekstrinizacija, saharifikacija), ukapljivanje i dekstrinizacija ovise o a-amilazama. Napadaju ne samo želatinizirani, već i prirodni škrob, uništavajući škrobna zrna.

a-Amilaze različitog podrijetla imaju mnoga zajednička svojstva: dobro se otapaju u vodi ili u jako razrijeđenim otopinama soli. Koncentrirane otopine soli (npr. 20-30% otopine amonijevog sulfata) talože te enzime. a-Amilaze se lako otapaju u razrijeđenim otopinama etanola, ali precipitiraju kada njihova koncentracija u mediju prijeđe 60%. Protein a-amilaze ima blago kisela svojstva; izoelektrična točka enzima kreće se od pH 4,2 do 5,7. Molekularna težina a-amilaze slada je 60000, a-amilaze mikroskopskih gljiva je 45000-50000. Mnoge poznate a-amilaze dobivene su ili u visoko pročišćenom ili kristalnom obliku.

Kalcijevi ioni imaju stabilizirajući učinak na a-amilaze. To je prvi otkrio Vollerstein, a potom potvrdio Nakamura. Trenutno je ovaj fenomen zabilježen za gotovo sve amilaze. Međutim, teoretski, ovo pitanje u odnosu na industrijsku hidrolizu škroba još nije razrađeno.

3.5. Hidroliza škroba a-amilazom


a-amilaze djeluju na a-1,4-glikozidne veze, cijepaju amilozu unutar njenog lanca, što rezultira stvaranjem niskomolekularnih produkata hidrolize, normalnih a-dekstrina, velikom brzinom. Njihova daljnja hidroliza daje maltozu, maltotriozu i glukozu. Utvrđeno je da je cijepanje a-1,4-glukozidnih veza u amilozi nasumično i da podliježe zakonu statističke raspodjele produkta reakcije. Cijepanje manjih frakcija u posljednjoj fazi amiloze više nije slučajno – djelovanje enzima usmjereno je samo na određene a-1,4-glikozidne veze. U konačnici, a-amilaze pretvaraju amilozu u maltozu i glukozu, iako su uočene neke manje razlike u dinamici hidrolize ovog supstrata ovim enzimima.

Bendetsky, Yarovenko ocjenjivali su djelovanje (višestrukost napada) a-amilaze Bac promjenom viskoziteta i smanjenjem sposobnosti škrobnih hidrolizata. Subtilis za topljivi škrob. Autori su uočili značajnu razliku u sposobnosti smanjenja viskoznosti tijekom kisele i enzimske hidrolize škroba. To je dovelo do zaključka da se razgradnja škroba događa nasumično tijekom kisele hidrolize, dok α-amilaza djeluje na supstrat u višestrukim napadima, što dovodi do stvaranja oligomera u prvoj fazi razgradnje.

Prekid amilopektinskog lanca odvija se između a-1,6 - glukozidnih veza. Cijepanje dekstrina koji sadrže 15 ili više glikozidnih ostataka odvija se brže, dok se konačno saharifikacija značajno usporava. Produkti hidrolize koji sadrže a-1,4-glukozidne veze su normalni a-dekstrini i sastoje se od 6-13 glukozidnih ostataka. Rezidualni dekstrini koji sadrže veliki broj a-1,6 veza označeni su kao abnormalni terminalni dekstrini. Utvrđeno je da a-1,6-veze ne samo da nisu cijepane a-amilazom, već su i sterična prepreka hidrolizi a-1,4-veza koje se nalaze u neposrednoj blizini a-1,6 - obveznice. Najniži granični dekstrin na kraju hidrolize amilopektina amilazom pljuvačke pronađen je tetrasaharid, amilaza slada - panoza, tj. dvije a-1,4-glukozidne veze bile su otporne na cijepanje u prvom slučaju, a samo jedna u drugom slučaju. drugi.

Na sl. Prikazana je shema djelovanja a-amilaze na amilozu i amilopektin prema Bernfeldu.



Sl.2 Djelovanje a-amilaze na amilozu i amilopektin prema Bernfeldu.1 - maltoza; 2 - glukoza; 3 - normalni a-dekstrin; 4 - terminalni a-dekstrin; *-reducirajući kraj amiloze ili amilopektina; - djelovanje a-amilaze.

4. Napredak u radu


Oprema: električni štednjak, kemijske čaše, tikvice, tikvica otporna na toplinu, termometar, vodena kupelj, pipeta, čaša.

Reagensi: škrob, otopina joda.

Priprema otopine škroba:

U tikvicu otpornu na toplinu dodajte 200 ml vode. Dodajte mu 2 g škroba. Zakuhajte smjesu i kuhajte nekoliko minuta. Tako dobivamo 1% otopinu škroba.

Priprema otopine sline:

50 ml vode ispirati usta 3-4 minute.

Provođenje eksperimenta:

U tri epruvete dodati 25 ml otopine škroba i kap joda. Otopina škroba dobiva intenzivnu plavu boju. Grijemo električni štednjak i mjerimo temperaturu vodene kupelji. Unutar 8-10 minuta dajemo vrijeme da se temperatura vodene kupelji i temperatura otopine u epruvetama izjednače. Ponovno mjerimo temperaturu vodene kupelji. U otopinu škroba dodajte 5 ml otopine sline i uključite štopericu. Bilježimo vrijeme nestanka plave boje. Zatim u sljedeće tri epruvete dodajte otopinu škroba i kap otopine joda, ohladite vodenu kupelj i ponovite postupak na nižoj temperaturi.


Rezultati eksperimenta prikazani su u tablici:

toC 22 30 34 37 40 45 58
t1 11 min 17 s 7 min 5s 3 min 56 s 3 min 16 s
t2 11 min 22 s 7 min 13s 4 min 16 s 6 min 55 s
t3 7 min 9s 4 min
tav. 11 min 21 s 3 min 20 s 4 min 10 s 5 min 10 s
toC 22 30 34 37 40 45 58
1/t min-1 0.088 0.14 0.25 0.3 0.24 0. 195 0.143


Ovisnost brzine cijepanja škroba o temperaturi.


Vidi se da krivulja ima zvonoliki karakter s maksimumom na temperaturi od 37°C. To potvrđuje proteinsku strukturu a-amilaze, budući da se pri korištenju anorganskih katalizatora brzina stalno povećava s povećanjem temperature. Također se može vidjeti da se u neutralnom okruženju optimalno funkcioniranje enzima događa na 37°C, što se poklapa s temperaturom ljudskog tijela.

5. Književnost


Aleinikova T.L., Rubtsova G.V. „Vodič za praktične vježbe iz biološke kemije“. M .: Viša škola 1988

Zherebtsov N.A. "Amilolitički enzimi u prehrambenoj industriji". Moskva: Laka i prehrambena industrija, 1984

A. Lehninger "Biokemija". 1976

Leshchuk R.I., Hilo Z.V. „Mala radionica iz biokemije“. Tomsk 1984

Proizvodnja i primjena amilolitičkih enzima u prehrambenoj industriji. Moskva: Prehrambena industrija 1968

Filippovič Yu.B. "Osnove biokemije". M.: Srednja škola 1985

6. Hvala


Izražavam zahvalnost učiteljici fizike Baranovi Eleni Lvovni na pomoći u radu i na ustupljenoj opremi, učenici 9b razreda Kosarev Slavi za dizajn plakata i učenici 11a razreda Ovčarovoj Nataliji na pomoći u radu.

Slični sažeci:

Ministarstvo obrazovanja Ruske Federacije Gimnazija br. 22 Sažetak na temu: "Glukoza" Izvršio Konstantin Khvechenik 10 "A" razred. Belgorod 2002 Glukoza Struktura molekula

Glikozidi su acetali ugljikohidrata koji su stabilni u alkalna sredina i hidroliziraju u kiselini, pretvarajući se u ugljikohidrate i alkohol. Disaharidi se sastoje od ostataka dviju monoza. polisaharidi - prirodni polimeri, koji se mogu smatrati produktima monose kondenzacije.

stranica 2


Uz nepotpunu hidrolizu škroba, niz više ili manje složeni polisaharidi-dekstrini, koji se mogu smatrati fragmentima makromolekule škroba.

Nepotpunom hidrolizom škroba nastaje niz manje ili više složenih polisaharida, dekstrina, koji se mogu smatrati fragmentima makromolekule škroba.

Plavo obojenje otopine škroba u prisutnosti joda (trijodidni ioni; čisti molekularni jod 12 u odsutnosti jodidnih iona ne boji škrob) objašnjava se stvaranjem adsorpcijskog kompleksa između makromolekula koloidnog škroba (nerazgranate frakcije amiloze) i trijodid ioni.

Škrob ne daje reakciju srebrnog zrcala, ali daju njegovi produkti hidrolize. Makromolekule škroba sastoje se od mnogih molekula cikličke α-glukoze.

Škrob ne daje reakciju srebrnog zrcala, ali daju njegovi produkti hidrolize. Makromolekule škroba sastoje se od mnogih molekula cikličke ili - glukoze.

amorfni prah bijela boja, bez okusa i mirisa, slabo topiv u vodi, stvara koloidnu otopinu u vrućoj vodi. Makromolekule škroba se sastoje od veliki broj a-glukozni ostaci. Škrob se sastoji od dvije frakcije: amiloze i amilopektina. Omjer između amiloze i amilopektina u škrobima različitih biljaka je različit.

Škrob ne daje reakciju srebrnog zrcala, ali daju njegovi produkti hidrolize. Očito se makromolekule škroba sastoje od mnogih molekula cikličke α-glukoze.

Različiti oblik makromolekula objašnjava činjenicu da se od dva polisaharida široko rasprostranjena u prirodi, celuloze i škroba, samo celuloza može koristiti za proizvodnju umjetnih vlakana, iako škrob ima istu visoku molekularnu težinu. Za razliku od celuloze, makromolekule škroba (točnije, amilopektin, koji je dio škroba) imaju razgranati oblik.

Različiti oblik makromolekula objašnjava činjenicu da se od dva polisaharida široko rasprostranjena u prirodi, celuloze i škroba, samo celuloza može koristiti za proizvodnju umjetnih vlakana, iako škrob ima istu visoku molekularnu težinu. Za razliku od celuloze, makromolekule škroba (točnije, amilopektin, koji je dio škroba) imaju razgranati oblik.

Pojedinačni lanci škroba mogu se međusobno povezati uz pomoć preostalih slobodnih hidroksila. Broj jedinica glukoze u makromolekuli škroba doseže stotine tisuća.

O tome svjedoči već činjenica da se škrobna zrna mnogo lakše drobe u vodi nego suha. To je velikim dijelom rezultat raskida velikog broja vodikovih veza zbog hidratacije polarnih područja makromolekule škroba.


Na propusnost kore, naravno, utječe vrsta koloidnih čestica, kao i njihov broj i veličina. Dakle, filter kolači formirani od suspenzija bentonita u slatkoj vodi imaju iznimno nisku propusnost zbog lamelarne strukture čestica gline, zbog čega su gusto postavljeni okomito na smjer strujanja. Makromolekule organskog škroba, na primjer, duguju svoje učinkovito djelovanje deformacija hidroliziranih jezgri, kao i njihova mala veličina.

Viskoznost otopina celuloze mnogo je veća od viskoznosti otopina škroba iste koncentracije. Od otopina škroba i njegovih estera ne mogu se dobiti jake niti i filmovi, dok se iz otopina celuloze i njezinih estera dobivaju niti i filmovi s prilično dobrim mehaničkim svojstvima. Ova razlika u svojstvima škroba i celuloze objašnjava se činjenicom da makromolekula škroba ima razgranatiji oblik i da je pri istoj molekularnoj težini stupanj asimetrije molekule škroba u prosjeku 10 puta manji od stupnja asimetrije škroba. molekule celuloze.

Ne tako davno cijela razlika u svojstvima celuloze i škroba svela se samo na ovaj stereokemijski detalj, a ti su spojevi navedeni kao primjer kako suptilne stereokemijske razlike mogu stvoriti tvari potpuno različitih svojstava. Na temelju konformacijskih prikaza može se razumjeti da zbog P-glukozidne veze nastaje linearna celulozna makromolekula, zbog a-glukozidne veze nastaje molekula nalik na zavojnice karakteristična za škrob. Ta želja za stvaranjem zavojnice u molekuli škroba dodatno je pojačana činjenicom da makromolekula škroba (točnije, njezina glavna komponenta, amilopektin) ima razgranatu strukturu.